Anticuerpo
Estructura de un anticuerpo.Con autorización Ciencia-Hoy
Los anticuerpos son proteínas (glicoproteínas: proteínas
unidas a azúcares) (inmunoglobulinas) secretadas por un tipo particular de células, llamadas linfocitos B. Su propósito es reconocer cuerpos
extraños invasores como las bacterias y mantener al organismo libre de ellos. Su
producción está regida por el sistema linfático
Cada molécula de anticuerpo está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (tetrapéptido) unidas por puentes disulfuro (-S-S-) . En las cuatro cadenas, iguales dos a dos,
se diferencian:
- Cadenas ligeras L (light): están compuestas por alrededor de 220 aminoácidos, con dos regiones, una variable de 110 aminoacidos en el extremo amino-terminal, y una constante de
110 aminoácidos en el extremo carboxi-terminal.
- Cadenas pesadas H (heavy) : formadas por 440 amninoácidos, excepto dos tipos que tiene 550. Al igual
que en las ligeras se diferencian dos regiones, una variable de 110 aminoácidos en el extremo amnino-terminal, y una cosntante de
330-440 en el extremo carboxi-terminal. Existen dos clases de cadenas ligeras, kappa y lambda, que pueden ser
diferenciadas por antisueros específicos. Cada tipo de cadena tiene un dominio variable (VH y VL, respectivamente) y otros
constantes (CH y CL) determinados por la secuencia de aminoácidos. Los dominios variables están unidos a los constantes por
regiones J (de Joining).
Las dos cadenas pesadas H se unen entre si mediante dos puentes disulfuro, y cada una de ellas se une a una
cadena ligera L mediante otros puentes disulfuro que se produce a nivel del extremo carboxi-terminal de la
cadena ligera, adquiriendo asi una forma de Y.Cada brazo de la Y, o fragmento Fab (de
antigen binding Fragment), se une al antigeno de forma independiente, o sea que el anticuerpo es bivalente. El resto de
la molécula, o fragmento Fc ( porque cristaliza con facilidad) no participa en la unión con el antígeno sino que
es reconocido por los receptores celulares específicos, y contribuyeendo así al proceso mediante el cual el antígeno es
destruido.
En el ser humano existen cinco clases de anticuerpos, conocidas por el nombre de inmunoglobulinas: G (IgG), A (IgA), M (IgM), D (IgD), E (IgE),que difieren en tamaño, carga eléctrica,
composición de aminoácidos y azúcares. La inmunoglobulina G representa el 80% del total.
- la IgG , esta inmunoglobulina puede atacar a cualquier tipo de patógeno, por ejemplo virus, bacterias y hongos,
bloqueando sus toxinas. Tiene cuatro subtipos, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.
- IgA representa alreddedor del 15 to 20% de las inmunoglobulinas de la sangre. Actua
contra patógenos que contactan con la superficie corporal, ingeridos o inhalados. Existen dos fromas IgA1 y IgA2.
- IgM es una inmunoglobulina que puede detectar el tipo de ABO
sanguíneo de una persona. También es importante en el diagnóstico de fase aguda de distintas infecciones.
- IgD immunoglobulina , constituye alrededor del 1% en la memebrana plasmática de los linfocitos B. Participa en el desarrollo de células de memoria en los linfocitos-B.
- IgE es una immunoglobulina que se encuentra en la membrana de los basófilos y del mastocito. Participa en las
reacciones de hipersensibilidad, y en la respuesta a parásitos.
Véase también
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